Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego pracowanie potrafi być istotne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże mogą właśnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata
– Stanowi to dziś to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rejonie nauk chemicznych a o produktach.
Wykonywane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To gwarantuje mu poznanie. Zahamowanie zadania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby czynienie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To oczywiście z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże istniał otwarty, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten duży dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej głównego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wysoce odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się produktami z całym światem
Jak uczy, istnieje wówczas enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U mężczyzn łatwo nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego także można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki idące w obecny enzym, wtedy będą one szkodzić wirusowi, ale teraz nie człowiekowi. Zaś toż znaczy, że będą kilka toksyczne.
Praca (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje nadal w trakcie recenzowania, jednak jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest tani online. – Obecne jest prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestników – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i myślami współpracy zgłaszają się zespoły z odległych strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najistotniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Wtedy jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym że się stosować w kluczowych pozycjach. – Możemy stwierdzić, albo wtedy są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy same zrobić mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i dostosowywać do niego choćby leki, które szybko dostają się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże mogą właśnie posiadać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Już na przypadku mamy różne białka spośród ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo funkcji jest daj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zrealizować swoje badania tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i brać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie przebywają w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewnie ona działać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
